Peptídeos bioativos obtidos por hidrólise de proteína de soro de Leite bovino mediada por proteases de lysobacter sp. A03

Abstract

Diversas atividades biológicas tem sido relacionadas a peptídeos derivados de proteínas alimentares. Por meio da hidrólise proteica mediada por enzimas proteolíticas, essas sequencias criptografadas dentro da sequência peptídica, podem ser liberadas em sequencias mais curtas e exercer diversas atividades biológicas que podem ser úteis na conservação de alimentos e como compostos nutracêuticos. Neste estudo, hidrolisados de soro de leite bovino foram obtidos utilizando proteases de Lysobacter sp. A03, um microrganismo psicrotolerante da Antártida isolado de penas de pinguim. A partir dos hidrolisados obtidos, foram estudadas diferentes atividades biológicas como a atividade antioxidante pelos métodos ABTS (radical 2,2´-azinobis(3-etilbenzotiazolina-6-ácido sulfônico)), DPPH (2,2-difenil-1-picril-hidrazil), TBARS e capacidade quelante de ferro (2,2-difenil-1-picril-hidrazil), a atividade anti-hipertensiva (inibição da enzima conversora de angiotensina-I (ECA)) e atividade antimicrobiana contra as bactérias Listeria monocytogenes, Staphylococcus aureus, Salmonella enterica sv. Enteritidis e Escherichia coli. Os hidrolisados de soro de leite obtidos no tempo de 4 horas duplicaram suas atividades de ABTS e DPPH, alcançando valores de 46,60 ± 0,75% e 11,20 ± 1,37%, respectivamente. A capacidade quelante de ferro foi elevada para o soro não hidrolisado 69,10 ± 0,65% não havendo aumento significativas ao longo do tempo de hidrólise, sendo o valor mais alto obtido de 70,78 ± 0,09% em 3 h. Os valores de TBARS também foram similares, não ocorrendo aumento ao longo do tempo de hidrólise. Na atividade de inibição da ECA, houve um aumento significativo da atividade inicial (soro não hidrolisado), sendo o hidrolisado obtido em 2 h que apresentou maior inibição 91,16 ± 6,69%. Para a atividade antimicrobiana, não foi verificada atividade nos hidrolisados contra as cepas bacterianas estudadas. Os resultados do estudo indicam o potencial de proteases de Lysobacter A03 para produção de hidrolisados proteicos com atividade antioxidante e anti-hipertensiva.

Several biological activities have been related to peptides derived from food proteins. Through protein hydrolysis mediated by proteolytic enzymes, these sequences, encrypted within the peptide sequence, can be released in shorter sequences, and exert several biological activities that can be useful in food preservation and as nutraceutical compounds. In this study, bovine whey hydrolysates were selected using proteases from Lysobacter sp. A03, a psychrotolerant microorganism from Antarctica isolated from penguin feathers. From the hydrolysates, different biological activities were studied such as the antioxidant activity by ABTS (radical 2,2'-azinobis (3-ethylbenzothiazoline-6- sulfonic acid)), DPPH (2,2-diphenyl-1-picryl-hydrazyl), TBARS and iron chelating capacity (2,2-diphenyl-1-picrylhydrazyl), an antihypertensive activity (inhibition of the angiotensin- I-converting enzyme (ACE)) and antimicrobial activity against the bacteria Listeria monocytogenes, Staphylococcus aureus, Salmonella enterica sv. Enteritidis and Escherichia coli. The whey hydrolysates after 4 hours doubled their ABTS and DPPH activities, reaching values of 46.60 ± 0.75% and 11.20 ± 1.37%, respectively. The iron chelating capacity was high for non-hydrolyzed serum 69.10 ± 0.65%, with no significant increase over the hydrolysis time, the highest value being 70.78 ± 0.09% in 3 h. TBARS values were also similar, with no increase over the hydrolysis time. In the activity of ACE inhibition, there was a significant increase in the initial activity (non-hydrolyzed serum), with the hydrolysate recorded in 2 h which presented greater inhibition 91.16 ± 6.69%. For the antimicrobial activity, the hydrolysates did not present any activity against the bacterial strains studied. The results of the study indicate the potential of Lysobacter A03 proteases to produce protein hydrolysates with antioxidant and antihypertensive activity.